#物質波是什麼 ❓
#溫故知新 📖
8月15日是法國物理學家 #德布羅意(Louis Victor de Broglie)的誕辰紀念,德布羅意獻給世人的最大貢獻就是提出「#物質波」的概念。
20世紀初量子力學蓬勃發展的時候,科學家好不容易證明了光具有「#波粒二象性」。當時,德布羅意基於自己對量子理論的研究,認為所有粒子都應該要符合「波粒二象性」。此理論被後續的科學家戴維森(Clinton Davisson)與革末(Lester Germer)證實,發現電子也和光一樣可以產生 #繞射圖案,也說明了粒子的波動性質。
物質波為什麼重要呢?其中一個原因是,微觀尺度下,像電子這樣的微小粒子,在遇到能量更高的障壁時,並不會被完全阻擋。只要障壁的能量不是無窮高,障壁的厚度也不是無窮厚。粒子就有機率可以穿透這道障蔽,這就是所謂的「#量子穿隧效應」(Quantum Tunneling Effect)。
量子穿隧效應可以被應用於精密觀察物體表面奈米結構的「#掃描穿隧顯微鏡」(scanning tunneling microscope, STM)。2016年中研院物理所莊天明團隊,就運用團隊自行研發與設計的 STM 系統,確認了層狀材料 PbTaSe2 具有形成拓樸超導的關鍵性質。
詳細內容請見全文:
https://research.sinica.edu.tw/chuang-tien-ming-stm/
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中研院 電子 顯微鏡 在 中央研究院 Academia Sinica Facebook 的最讚貼文
你在路上應該沒看過跟你長一模一樣的人吧?👤👤
人類基因不會百分百遺傳,主要是因為人類的 #遺傳多樣性 靠父母染色體的配對跟互換,當🧬DNA互換不完美時就會發生基因變異。其中,DNA互換時負責在旁邊加油添醋,阿不是,是加油打氣的催化酵素叫做 ⭐DMC1⭐
雖然父母染色體的DNA序列很相似,卻不完全相同,但是DMC1卻可以協助不完美的DNA配對並完成完美互換!為什麼DMC1可以做到呢?㊙中研院的秘密武器 #高解析度冷凍電子顯微鏡 最近看穿這一套戲法!
🎯中研院與臺大研究團隊透過冷凍電顯技術,解出 #原子級解析度 的DMC1-DNA複合體結構,看到DMC1蛋白和DNA彼此相互作用時的分子細節。發現在DNA錯誤配對的位置,DMC1藉由結構上較大的空間與支持,允許DNA不完美配對與互換。
此發現未來對於因DMC1突變造成的不孕,及染色體分配不均而導致的疾病,可望提供分子層次上的解釋。
#中研院 #臺灣大學 #生化所 #何孟樵 #蔡明道 #冀宏源 #李弘文 #遺傳 #染色體 #冷凍電顯
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🔬幫劃重點:沒有這一台,可能就看不到了🔬
高解析度冷凍電子顯微鏡(cryo-EM)是現今結構生物研究最具發展潛力的技術,能在 #原子尺度,快速且不破壞性地觀察生物分子。簡單來說,一般光學顯微鏡頂多百倍,冷凍電顯則能看到十萬倍。
📍還是不懂? https://research.sinica.edu.tw/tsai-ming-daw-cryo-electron-microscope/
📍論文連結:https://www.nature.com/articles/s41467-020-20258-1
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Genetic diversity is a key driving force of evolution. During homologous recombination, chromosomes from father and mother will pair together to exchange the genetic material leading to genetic diversity. In the process of chromosome pairing, the DMC1 protein is the key enzyme that catalyzes the DNA exchange reaction. What puzzles scientists is that although the chromosomal DNA sequences of the father and mother are similar, they are not completely the same. How DMC1 can tolerate the imperfection? What is the underlying mechanism? The research teams from National Taiwan University and Academia Sinica used a newly established cryo-electron microscopy facility and biochemical experiments to show that the DMC1 protein possesses a unique structure to accommodate imperfect pairing. The research results were published in the top-tier journal Nature Communications in January, 2021.
‧Article: https://www.nature.com/articles/s41467-020-20258-1
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